SPORT EN EIWITTEN in samenwerking met ATLET

Samenvatting

Protiden vormen een heterogene chemische familie en worden beschouwd als biomoleculen van het allergrootste belang:

Kwantitatief gezien vertegenwoordigen protiden 55 tot 85% van het drooggewicht. Na water vormen ze het op één na meest voorkomende bestanddeel van het organisme.

Kwalitatief gezien hebben ze zowel een structurele als een essentiële functionele rol.
Behalve in uitzonderlijke gevallen (langdurig vasten, onvoldoende glycogeenreserves…), dragen protiden niet significant bij aan de dekking van de energiebehoefte.

Onze eiwitbehoefte is zeer groot. Ons organisme maakt bijna 100.000 verschillende soorten eiwitten aan!

Alle eiwitten zijn opgebouwd uit 20 verschillende aminozuren.
Daarvan zijn er 8 essentiële aminozuren (EAZ): het menselijk lichaam kan ze niet zelf aanmaken. De voeding moet ze daarom leveren, en bovendien tijdens dezelfde maaltijd. Want als het lichaam voor de productie van een van zijn eiwitten één van deze 8 essentiële aminozuren mist, stopt de eiwitproductie; het lichaam kan de andere 7 niet opzijzetten in afwachting van het achtste.

Dierlijke eiwitten leveren al deze 8 essentiële aminozuren, wat niet geldt voor plantaardige eiwitten, die tekortschieten in een van de 8 essentiële aminozuren. Een vegetariër moet daarom tijdens dezelfde maaltijd zowel granen (tarwe, maïs, rijst…) eten, die arm zijn aan lysine, als peulvruchten (linzen, kikkererwten…), die arm zijn aan methionine.

De eiwitsynthese is essentieel voor de ontwikkeling en groei, maar ook voor het behoud van de lichaamsmassa. Hoewel koolhydraten de belangrijkste energiebron vormen, verhoogt regelmatige lichaamsbeweging de dagelijkse behoefte aan stikstofhoudende verbindingen aanzienlijk. Onder zeer specifieke omstandigheden kunnen sommige aminozuren worden geoxideerd en zo volwaardige energiesubstraten vormen. Alle eiwitten in het organisme vervullen echter een specifieke functionele rol en, in tegenstelling tot koolhydraten of lipiden, worden aminozuren niet opgeslagen of als reserve aangelegd. Bij behoefte worden dus aminozuren uit structurele of functionele eiwitten gebruikt, wat de werking van het organisme kan beïnvloeden.

Bij gebrek aan eiwitinname begint het lichaam zichzelf dus te kannibaliseren en te verteren!

Door een gebrek aan eiwitten moet het lichaam ze uit zijn «voorraad» halen: het afbreken van de spieren (ook het hart) en vervolgens van de ingewanden (darmen, lever…) is dan onvermijdelijk!

Het aanspreken van de reserves leidt tot tekorten: de afweer verzwakt, de spijsvertering en de darmtransit vertragen, wondgenezing verloopt moeizaam en de huid veroudert…

Zoals vaak het geval is, hangen de veranderingen in het eiwitmetabolisme nauw samen met het type sport dat wordt beoefend, en de problemen die zich voordoen verschillen sterk naargelang de betreffende sport een duursport of een kracht- en vermogenssport is. In het zeer brede spectrum dat loopt van korte oefeningen met een zeer hoge intensiteit (anaerobe explosieve oefeningen) tot langdurige duuroefeningen, zijn de reacties van het eiwitmetabolisme kwalitatief vergelijkbaar: tijdens de activiteit nemen de eiwitsynthese af en de afbraak toe, terwijl tijdens de herstelperiode het omgekeerde gebeurt…

Herhaling van de biochemieles …

Protiden vormen een heterogene chemische familie en worden beschouwd als biomoleculen van het allergrootste belang:

• Kwantitatief gezien vertegenwoordigen protiden 55 tot 85% van het drooggewicht. Ze vormen na water het meest aanwezige bestanddeel in het organisme.
• Kwalitatief gezien vervullen ze een structurele, maar ook een vitale functionele rol.
  Behalve in uitzonderlijke gevallen (langdurig vasten, diabetes enzovoort) dragen protiden niet significant bij aan de dekking van de energiebehoefte.

Ze vervullen een rol als mechanische ondersteuning en steun voor de weefsels, bijvoorbeeld collageen, het meest voorkomende eiwit in het organisme; op cellulair niveau zijn de eiwitten van het cytoskelet (actine, tubuline) verantwoordelijk voor de vorm van de cellen.

Ze vervullen een rol als biochemische katalysator, zoals enzymen, zonder welke vrijwel alle chemische reacties in het organisme onmogelijk zouden zijn; een rol als transporteiwit in het bloed, zoals albumine (het belangrijkste plasma-eiwit, dat bijdraagt aan het transport van vrije vetzuren en bepaalde vitaminen) of hemoglobine (aanwezig in de rode bloedcellen, waar het zorgt voor het transport van zuurstof en koolstofdioxide); een rol als membraantransporteur: eiwitten regelen kwantitatief en kwalitatief de uitwisseling tussen de cel en de extracellulaire omgeving, zoals de specifieke glucosetransporters; een rol als chemische bemiddelaar, zoals peptidehormonen als insuline en glucagon; een rol als membraanreceptor; een rol bij het in stand houden van de integriteit van het organisme, zoals immunoglobulinen (antilichamen); en een rol bij beweging, zoals de contractiele eiwitten van de spieren (actine en myosine).

Protiden zijn organische verbindingen die bestaan uit koolstof (C), waterstof (H), zuurstof (O) en stikstof (N), waaraan soms zwavel (S) wordt toegevoegd. Hun monomere structuur is het aminozuur. Afhankelijk van de mate van polymerisatie en de samenstelling kunnen verschillende typen protiden worden onderscheiden:

De aminozuren

Aminozuren hebben een gemeenschappelijke moleculaire structuur. Het zijn stikstofhoudende verbindingen.

Er zijn meer dan 250 verschillende aminozuren bekend. Al onze eiwitten zijn echter opgebouwd uit een groep van 20 aminozuren, die worden aangeduid als standaardaminozuren.
We kunnen deze aminozuren indelen op basis van de aard van hun zijketen. Om het schrijven van aminozuren te vergemakkelijken, worden een code van drie letters of een code van één letter gebruikt.

De verschillende aminozuren

Bij volwassenen kunnen we acht essentiële aminozuren onderscheiden (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe en Trp), plus een negende bij kinderen (His). Deze aminozuren moeten absoluut in de voeding aanwezig zijn.

• Glycine (Gly of G).
• Alanine (Ala of A), een aminozuur dat zeer veel voorkomt in eiwitten.
• Valine (Val of V).
• Leucine (Leu of L) en isoleucine (Ile of I) kunnen niet door het organisme worden gesynthetiseerd en behoren daarom tot de essentiële aminozuren.
• Serine (Ser of S).
• Threonine (Thr of T), een essentieel aminozuur.
• Cysteïne (Cys of C) draagt bij aan de stabilisatie van de tertiaire structuur van eiwitten door de vorming van disulfidebruggen. Cysteïne is ook de voorloper van taurine.

• Methionine (Met of M), dat behoort tot de essentiële aminozuren.
• Asparaginezuur (Asp of D) en glutaminezuur (Glu of E). Deze aminozuren komen zeer veel voor in eiwitten. Als vrije aminozuren spelen ze een belangrijke rol in de stikstofstofwisseling. Glutaminezuur dient ook als voorloper voor de vorming van γ-aminoboterzuur (GABA), een neurotransmitter van het centrale zenuwstelsel.
• Asparagine (Asn of N) en glutamine (Gln of Q); ze spelen een belangrijke rol in de stikstofstofwisseling.
• Lysine (Lys of K) behoort tot de essentiële aminozuren (het komt met name voor in collageen).
• Arginine (Arg of R) speelt een belangrijke rol in de ureumcyclus en draagt bij aan de vorming van creatine.
• Histidine (His of H) wordt bij kinderen als een essentieel aminozuur beschouwd.
• Fenylalanine (Phe of F) behoort tot de essentiële aminozuren. Zoals de naam al aangeeft, heeft de structuur ervan die van alanine, gesubstitueerd met een fenylgroep, die een hydrofobe restgroep vormt. Hydroxylering ervan levert tyrosine (Tyr of Y) op. Deze twee aminozuren zijn belangrijk omdat ze als voorlopers dienen voor de biosynthese van catecholaminen (waarvan adrenaline, noradrenaline en dopamine de meest voorkomende zijn). Tyrosine draagt bij aan de vorming van schildklierhormonen.
• Tryptofaan (Trp of W) is een essentieel aminozuur. Het is een biosynthetische voorloper van serotonine en vitamine B3.
• Proline (Pro of P). Net als lysine heeft proline de bijzonderheid dat het in collageen gehydroxyleerd wordt: hydroxyproline.

De peptiden

Peptiden ontstaan door de koppeling van aminozuren. De binding ontstaat door condensatie tussen de carboxylfunctie (van het α-koolstofatoom) van een aminozuur en de aminofunctie (van het α-koolstofatoom) van een tweede aminozuur. Deze condensatie gaat gepaard met het vrijkomen van een watermolecuul.

Deze elektronische rangschikking veroorzaakt een stijve en vlakke peptidebinding. Daardoor is er geen rotatie tussen C en N, wat de secundaire structuur van peptiden en eiwitten aanzienlijk beïnvloedt.

Voorbeelden van biologisch interessante peptiden

• Glutathion: Dit tripeptide speelt op cellulair niveau een belangrijke rol door vrije radicalen te neutraliseren, met name in rode bloedcellen. De sequentie is: γGlu-Cys-Gly.
• ADH: Dit peptide wordt door de hypothalamus gesynthetiseerd dankzij zijn neurosecretoire neuronen. Het komt ter hoogte van de achterkwab van de hypofyse vrij in het bloed en heeft een hormonale functie: het stimuleert de heropname van water door de nieren.

Eiwitinname en lichaamsbeweging

Vandaag is wetenschappelijk aangetoond dat de eiwitstofwisseling wordt beïnvloed door lichaamsbeweging. Toch kennen we er vaak een te belangrijke rol aan toe; de voedingskundige werkelijkheid is genuanceerder.
Eiwitsynthese is essentieel voor de ontwikkeling, de groei, maar ook voor het behoud van de lichaamsmassa. Regelmatig sporten verhoogt de dagelijkse behoefte aan stikstofhoudende verbindingen aanzienlijk, vooral onder bepaalde omstandigheden (uitputting van de glycogeenvoorraden, sterke daling van de bloedsuikerspiegel…). We slaan aminozuren echter niet op. Bij behoefte worden daarom aminozuren uit structurele of functionele eiwitten gebruikt, wat de werking van het lichaam kan beïnvloeden.

Duursport: oxidatie van aminozuren en eiwitbehoefte

Als de eiwitbehoefte de optimale hoeveelheid eiwitten vertegenwoordigt die nodig is om alle eiwitsyntheses in het lichaam te ondersteunen, de oxidatie van aminozuren te compenseren en de relatieve verliezen door de versnelde eiwitturnover op te vangen, kunnen we gemakkelijk concluderen dat herhaalde duurtraining leidt tot een verhoogde voedingsbehoefte aan eiwitten en aminozuren. Het uitvoeren van langdurige inspanningen veroorzaakt belangrijke veranderingen in het eiwitmetabolisme. Experimentele onderzoeken tonen aan dat dit type duurtraining gepaard gaat met een drastische vermindering van de spiereiwitsynthese. Tijdens langdurige inspanning leidt een onvoldoende glucoseaanvoer tot een verhoogde eiwitafbraak, met als doel de beschikbaarheid van aminozuren te vergroten die kunnen bijdragen aan de gluconeogenese of de citroenzuurcyclus kunnen binnengaan om energie in de vorm van ATP te leveren. Tot slot vereist het herstel na dit type inspanning een gerichte eiwitinname.

De beschikbare aminozuren in ons lichaam hebben verschillende oorsprongen: ze zijn afkomstig uit de voeding, ontstaan door endogene proteolyse of worden de novo in het lichaam gesynthetiseerd (voor niet-essentiële aminozuren). De beschikbaarheid van essentiële aminozuren hangt uitsluitend af van de inname via de voeding en de mate waarin ze worden afgebroken.
Buiten het sporten bestaat er een perfect evenwicht tussen afbraak (proteolyse) en eiwitsynthese (proteosynthese).

Maar bij langdurige inspanning neemt de stikstofaanvoer af, kunnen de eiwitsyntheses de afbraak ervan niet compenseren en treedt spieratrofie op. Sommige aminozuren kunnen dan worden beschouwd als echte substraten die nuttig zijn voor de werking van de spieren. Ze worden oxidatief gebruikt. Slechts enkele aminozuren kunnen echter rechtstreeks in de skeletspier worden geoxideerd: voornamelijk de vertakte aminozuren (BCAA: leucine, isoleucine en valine), en in veel mindere mate aspartaat, asparagine en proline.

Eiwitten in onze voeding

Eiwitten uit voeding komen nooit rechtstreeks in onze weefsels terecht. Ze moeten worden «afgebroken» tot aminozuren of dipeptiden. Nadat de spijsvertering heeft plaatsgevonden, zijn de aminozuren die via onze voeding zijn opgenomen niet te onderscheiden van de aminozuren die afkomstig zijn van de afbraak van lichaamseiwitten. Om zijn eigen eiwitten op te bouwen, put ons lichaam uit de «gemeenschappelijke voorraad» waarin zich op elk moment «t» alle beschikbare aminozuren bevinden (zowel die uit de voeding als die afkomstig zijn van de afbraak van lichaamseiwitten). In een ideale situatie moet onze voeding optimale hoeveelheden aminozuren leveren, met name de acht essentiële aminozuren.

Dierlijke eiwitbronnen behalen redelijk goede scores op de schalen voor Biologische Waarde (BV) en de Verteerbaarheidscoëfficiënt (VC). Voor plantaardige eiwitten ligt dat anders. Zowel bij granen als bij peulvruchten blijkt namelijk dat enkele essentiële aminozuren slechts in veel te lage hoeveelheden worden aangeleverd (de beperkende factor). Granen bevatten over het algemeen te weinig lysine; bij peulvruchten en soja is methionine de beperkende factor. Door beide bronnen te combineren, kan een volledig geheel van essentiële aminozuren worden samengesteld, maar daarbij gaat wel het een en ander verloren! Hoewel deze keuze ernstige en chronische tekorten aan een essentieel aminozuur kan voorkomen, garandeert ze bovendien niet dat alle stofwisselingsprocessen waarbij aminozuren op lange termijn betrokken zijn, correct verlopen. Deze functionele ontoereikendheid doet zich met name voor bij de synthese van neurotransmitters, vooral die van serotonine, die afhankelijk is van tryptofaan, een aminozuur dat zeer vaak beperkend is.
Daar komt het probleem bij van de systemen voor de opname van aminozuren. Deze komen de cellen binnen dankzij receptorproteïnen in de celmembranen. Er bestaan vier receptorfamilies voor twintig aminozuren. Daardoor vinden er competitieprocessen plaats. Het is dus niet voldoende om een aminozuur in de juiste concentratie aan te voeren om zeker te zijn dat de daaruit voortvloeiende processen correct verlopen. De concurrerende aminozuren mogen niet in een te hoge concentratie aanwezig zijn, omdat dit de opname van het eerstgenoemde aminozuur zou belemmeren.
De ruwe aminozuursamenstelling van een maaltijd maakt het niet mogelijk om af te leiden in hoeverre de aanvoer van de verschillende aminozuren optimaal aan elk van onze cellen wordt geleverd.

Wanneer we eiwitten eten, brengen we stikstof in ons lichaam. Wanneer we het verschil tussen beide bepalen (opname min uitscheiding), verkrijgen we wat de «stikstofbalans» wordt genoemd. Er is sprake van een positieve stikstofbalans wanneer de stikstofinname groter is dan de som van de uitscheiding via urine, ontlasting en zweet. Een positieve stikstofbalans is noodzakelijk om een adequaat syntheseniveau te waarborgen. Op deze analysemethode zijn de RNP’s (voedingsaanbevelingen voor de bevolking) gebaseerd. Deze verwijzen voornamelijk naar een kwantitatief begrip van de behoeften en zijn gericht op het voorkomen van tekorten en het niet verstoren van de eiwitsynthese.

Voor beoefenaars van duursport bestaat er consensus over de aanbevelingen: 1,2 tot 1,5 g/kg per dag.
Voor iemand van 70 kg ligt de aanbevolen eiwitinname dus tussen 84 g per dag en 105 g per dag; dat komt bijvoorbeeld overeen met zeer grote hoeveelheden vlees: 465 tot 580 g! Daarom is het belangrijk om andere eiwitbronnen te eten (granen, peulvruchten enzovoort) of in een vroeg herstelstadium gerichte eiwitconcentraten te gebruiken. Nogmaals: het wordt aanbevolen om dagelijks gevarieerd en evenwichtig te eten, afgestemd op het trainingsniveau.

Bij sporters nemen de behoeften die verband houden met functionele vernieuwing onder bepaalde omstandigheden toe als gevolg van het eiwitkatabolisme, dat met name de contractiele elementen van de spieren aantast (vooral bij hardlopers, door de schokgolf die bij elke voetlanding op de grond opnieuw een destructief effect uitoefent). Deze processen vergroten de verliezen en komen boven op de verliezen die verband houden met het energiegebruik van bepaalde aminozuren. Daardoor kan na een hardloopwedstrijd van 100 km een daling van het plasmaniveau van de meeste aminozuren en een toename van de uitscheiding van stikstof via de urine worden vastgesteld.

Maar let op: een verhoogd gebruik van «niet-gerichte» eiwitsupplementen kan de behoeften aanzienlijk verhogen; het syntheseniveau wordt namelijk bepaald door de beschikbaarheid van het aminozuur dat het minst in de weefsels aanwezig is. Dit betekent dat als het gehalte aan vertakte aminozuren als reactie op inspanning is gedaald, de syntheses na de inspanning evenredig zullen zijn aan de resterende hoeveelheden leucine, isoleucine en valine.

Bepaalde aminozuren fungeren als moleculen die de eiwitsynthese kunnen stimuleren. Leucine kan specifiek de eiwitsynthese in de spieren en de lever stimuleren, zelfs onder ongunstige omstandigheden (zie: Buse MG, Reid M (1975): Leucine, a possible regulator of protein turnover in muscle. J. Clin. Invest., 58: 1250).

De inname van eiwitsupplementen die rijk zijn aan vertakte aminozuren helpt dus spierafbraak en de verslechtering van een aantal fysieke, psychologische en fysiologische parameters te voorkomen (zie: Degoutte F, Jouanel P & Coll (2006): Food restriction and performance, biochemical, psychological and endocrine changes in judo athletes. Int. J. Sport Med., 27 (1): 9 – 18.).

Naast de vertakte aminozuren lijken nog twee andere aminozuren in het dieet van sporters niet te mogen worden verwaarloosd:

Methionine (beperkende factor voor peulvruchten en soja):

De aanwezigheid van methionine (Met) in een optimale hoeveelheid bepaalt het verloop van een groot aantal reacties, die ook afhankelijk zijn van de mate van energieaanvoer. Zoals we eerder hebben gezien, kan Met in noodsituaties bijdragen aan de energielevering aan de weefsels. Dit gebeurt via de citroenzuurcyclus, ten koste van de andere metabole functies van Met. Elke vermindering van de inname van Met via de voeding leidt dus tot een vertraging van deze verschillende routes, met name die van de gluconeogenese, om het minimumniveau ervan in de cellen te handhaven. Bovendien verloopt de omzetting van Met in cysteïne, die de vorming van glutathion bevordert (dat deelneemt aan de antiradicalaire cascade), trager ten gunste van de energielevering, of kan deze omzetting niet plaatsvinden.

Glutamine, glycine en aspartaat:

Ons energetisch kapitaal berust op het DNA-molecuul, dat de vorm heeft van een dubbele helix (een dubbele streng). RNA is op zijn beurt een polymeer dat vergelijkbaar is met DNA, maar uit één streng bestaat. DNA bewaart de genetische informatie in de cel, terwijl RNA wordt gebruikt om de coderingsinformatie buiten de celkern door te geven en vervolgens op basis van deze informatie eiwitten te synthetiseren. De basen waaruit RNA bestaat, worden in kleine hoeveelheden door de voeding geleverd; het grootste deel is echter afkomstig van synthese in de cellen. Deze synthese vindt plaats uit aminozuren, waarvan sommige slechts in beperkte hoeveelheden beschikbaar zijn. Het genetische kapitaal en de eiwitten zijn dus nauw met elkaar verbonden. De voorlopers zijn: glutamine, glycine en aspartaat. Glutamine is des te belangrijker omdat het 2 stikstofmoleculen bevat. De beschikbaarheid ervan is daarom cruciaal in situaties waarin snelle celvermeerdering noodzakelijk is (immuunreactie, wondgenezing…). Hier blijken de aanwezigheid van enzymatische cofactoren zoals zink en de vitamines B9, B12 (uitsluitend van dierlijke oorsprong) en B6 bepalend voor een goed verloop van het syntheseproces.

Elk tekort of onevenwicht in de inname van deze aminozuren, en met name van glutamine, heeft dus gevolgen voor het herstel en de reactie op lichamelijke activiteit.

Deze verschillende punten maken het zeer complex om een ideale/optimale eiwitinname vast te stellen. De hierboven besproken aanbeveling houdt rekening met eventuele functionele stoornissen om de inname zowel kwantitatief als kwalitatief en qua diversiteit aan te passen. Supplementen dienen slechts voor kleine bijstellingen van het voedingspatroon en bestaan uit zeer goed verteerbare, gerichte peptiden. Ze mogen in geen geval bewezen voedingstekorten compenseren. Hoewel ze soms als overbodig worden beschouwd, lijken ze toch gepaard te gaan met een verbetering van de gezondheidstoestand van de betreffende sporter.

Artikel geschreven voor onze partner Atlet door:
Caroline JOUCLA • Gediplomeerd voedingsdeskundige en diëtist • www.carolinejoucladieteticienne.com